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SMAD复合体移位到细胞核。
SMAD複合体は核に移行する。美国军工复合体保住了自身利益.
アメリカ軍産複合体は、自分たちの利権に振り回されている。最近制造问题的主要派系是光明会分离复合体(IBC)。
最近問題を起こしている主な派閥は、いわゆるイルミナティ離脱複合体（IBC）です。这两种方法可适用于其他的膜蛋白复合体的结构分析。
両方のアプローチは、他の膜タンパク質複合体の構造解析にも適用できる可能性があります。NMR的问题是、「无法直接得到三维结构」「无法解析巨大分子・复合体（>30kDa）」。
NMRの問題点は、「分解能が低い」「直接の3次元構造が得られない」「巨大な分子・複合体（>30kDa）が解析できない」ということです。第一个为mTOR复合体1(mTORC1)，由mTOR、Raptor、GβL和DEPTOR构成，受rapamycin抑制。
つ目の複合体であるmTORcomplex1(mTORC1)は、mTOR、Raptor、GβL、およびDEPTORから成り、Rapamycinによって阻害されます。本产品是与RNaseA形成1：1复合体，对RNase表现高度的非竞争性抑制（Ki=3×10-10M）。
RNaseAと1：1の複合体を形成し、ribonuclease作用に対し高い非拮抗阻害（Ki＝4×10－10M）を示す。因此，了解综合的运作的单元格的关键一步是确定蛋白复合体的结构，并揭示其结构组织如何指示功能。
したがって、セルの統合の仕組みを理解するための重要なステップは、タンパク質複合体の構造を決定し、その構造、組織が機能を規定する方法を明らかにすることです。整体因此此质谱法同源建模方法已发出两个以前顽固性蛋白复合体的结构重大洞察和这种在结构生物学中有广泛的应用。
全体的なため、この質量分析およびホモロジーモデリングのアプローチには2つの以前に難治性のタンパク質複合体の構造に重要な洞察を与えられ、次のような構造生物学の広範なアプリケーションを有しています。核输出序列又称作核输出信号（英语：nuclearexportsignal，NES）是由四个疏水氨基酸残基组成的蛋白质肽段序列，能将蛋白从细胞核通过核孔复合体核運輸到細胞質。
核外搬出シグナル(かくがいはんしゅつしぐなる、英:Nuclearexportsignal、NES)とは、核輸送により核膜孔複合体を通じて細胞核から細胞質へ搬出されるタンパク質における4つの疎水残基の短いアミノ酸配列である。
